Une 茅quipe de recherche d茅voile le m茅canisme de pliage des prot茅ines
Un m茅canisme essentiel 脿 la compr茅hension de nombreuses maladies
Percer le code gr芒ce auquel les prot茅ines se replient est l聮une des grandes 茅nigmes de la biologie mol茅culaire moderne. Aujourd聮hui, les sp茅cialistes de la biologie mol茅culaire de l聮Institut de recherche en biotechnologie (IRB) du Conseil national de recherches du Canada (CNRC) et de l聮Universit茅 McGill sont sur le point de comprendre exactement comment les prot茅ines se replient et comment un m茅canisme mol茅culaire particulier, connu sous le nom de cycle de la calnexine, 芦chaperonne禄 en r茅alit茅 ce ph茅nom猫ne. Cette d茅couverte aura d聮importantes cons茅quences sur l聮茅tude de maladies comme la fibrose kystique, l聮emphys猫me h茅r茅ditaire et d聮autres maladies g茅n茅tiques. Les r茅sultats de cette recherche sont publi茅s dans le dernier num茅ro de Molecular Cell.
Ces travaux de recherche ont 茅t茅 men茅s par le docteur Joseph Schrag, en collaboration avec le directeur et ses coll猫gues du groupe de recherche en structure macromol茅culaire de l聮IRB les docteurs Miroslaw Cygler, Yunge Li, Svetlana Borosiva et Michael Hahn, ainsi qu聮avec les professeurs John Bergeron et David Thomas de McGill. Sp茅cialiste de la cristallographie 脿 rayon-x, l聮茅quipe de l聮IRB, s聮est attach茅e 脿 d茅finir la structure cristalline tridimensionnelle de la calnexine. 芦D茅terminer la structure de la calnexine 茅claire d聮un jour nouveau les fonctions de cette prot茅ine et son r么le dans certaines maladies禄, pr茅cise le docteur Cygler. 芦Nous avons d茅couvert que la calnexine avait une structure inhabituelle constitu茅e d聮une longue cha卯ne d聮acides amin茅s qui ressemble 脿 un collier de perles et se d茅tache du corps principal de la prot茅ine. Cette cha卯ne guide le repliement des prot茅ines au moyen des sucres qui sont fix茅s 脿 ces derni猫res.禄
Du fait de la pr茅sence de prot茅ines dans tous les syst猫mes vivants, il importe de comprendre leurs fonctions et la mani猫re dont elles se replient pour pouvoir am茅liorer la pr茅vention et le traitement de certaines maladies. 芦Lorsque les prot茅ines ne peuvent pas bien se replier, un certain nombre de maladies h茅r茅ditaires humaines comme la fibrose kystique et l聮emphys猫me h茅r茅ditaire se manifestent禄, pr茅cise le docteur Bergeron, directeur du d茅partement d聮anatomie et de biologie cellulaire de l聮Universit茅 McGill.
D茅coder la structure de la calnexine, qui est une prot茅ine qui joue un r么le essentiel dans le repliement des prot茅ines et le contr么le de la qualit茅, est l聮aboutissement de dix ans de recherches men茅es conjointement 脿 l聮Institut de recherche en biotechnologie et 脿 l聮Universit茅 McGill. La calnexine a 茅t茅 d茅couverte en 1991 par le docteur John Bergeron professeur 脿 l聮Universit茅 McGill et le docteur David Thomas, qui 茅tait 脿 l聮茅poque chercheur 脿 l聮IRB et qui dirige actuellement le d茅partement de biochimie de McGill.
Ces travaux ont 茅t茅 subventionn茅s par le Conseil national de recherches, l聮Universit茅 McGill et les Instituts canadiens de recherches en sant茅 (ICRS).
Le docteur Cygler dirige les travaux de recherche en g茅nomique structurelle dans le cadre du projet G茅nome Canada afin de d茅terminer la structure d聮autres prot茅ines. Aux c么t茅s du docteur Bergeron qui dirige le r茅seau de pharmacoprot茅omique et de g茅nomique structurelle 脿 Montr茅al et du docteur Thomas, ce r茅seau de chercheurs proc猫de 脿 des analyses structurelles 脿 haut rendement de plusieurs prot茅ines qui feront progresser la biologie mol茅culaire et partant, la connaissance de plusieurs maladies humaines.
