L鈥橝BC du repliement des prot茅ines
Un chercheur de McGill 茅labore une technique plus rapide pour en pr茅voir le processus vital
Le repliement des prot茅ines figure parmi les points centraux de la recherche en biochimie. Il s鈥檃git du processus perp茅tuel et universel par lequel les longues cha卯nes d鈥檃cides amin茅s, qui constituent les prot茅ines de tous les 锚tres vivants, se replient en une spirale tridimensionnelle plus complexe. En comprenant comment les prot茅ines se replient, et quelles structures finales elles sont susceptibles d鈥檃dopter, les chercheurs esp猫rent en pr茅dire la fonction.
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Cette compr茅hension est tr猫s importante, le repliement incorrect des prot茅ines humaines causant des maladies d茅vastatrices comme la maladie d鈥橝lzheimer, la maladie de Parkinson, la maladie de Huntington, l鈥檈mphys猫me et la fibrose kystique. L鈥檃m茅lioration des techniques de mod茅lisation du repliement des prot茅ines est essentielle 脿 l鈥櫭﹍aboration de traitements pharmaceutiques plus efficaces pour contrer ces maladies et autres affections.
Les m茅thodes de calcul de la mod茅lisation du repliement des prot茅ines existent depuis une vingtaine d鈥檃nn茅es. Mais, le Pr J茅r么me Waldisp眉hl, chercheur au Centre de bioinformatique de McGill, a r茅ussi 脿 d茅velopper, avec des collaborateurs du MIT, des algorithmes adaptables 脿 un portable pour 茅tudier les propri茅t茅s chimiques fondamentales d鈥檜ne prot茅ine, puis d鈥櫭﹙aluer les diff茅rentes formes qu鈥檈lle peut prendre avant de pr茅dire la structure finale qu鈥檈lle est susceptible d鈥檃dopter.
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Les r茅sultats obtenus sont tr猫s impressionnants. Les techniques conventionnelles de pr茅diction du processus de repliement des prot茅ines n茅cessitaient des centaines de milliers d鈥檋eures de traitement d鈥檜n ordinateur pour calculer la dynamique de repliement de 40 acides amin茅s. Mis au point par Solomon Shenker, 茅tudiant mcgillois de 1er cycle qui poursuit une formation 脿 Cornell, le programme tFolder a r茅ussi 脿 pr茅dire correctement - 脿 l鈥檃ide d鈥檜n seul portable et en dix minutes tout au plus - la repr茅sentation 脿 grains grossiers du processus de repliement d鈥檜ne prot茅ine constitu茅e de 60 acides amin茅s.
Le Pr Waldisp眉hl et ses 茅tudiants continuent de d茅velopper ces algorithmes pour am茅liorer le taux de r茅ussite de la pr茅diction du processus de repliement sur une plus grande vari茅t茅 de prot茅ines, dont celles qui jouent un r么le important dans la fixation de l鈥橝DN. Les r茅sultats de leur recherche ont 茅t茅 r茅cemment pr茅sent茅s lors de la 15e Conf茅rence internationale annuelle sur la recherche en bioinformatique mol茅culaire.
Cette recherche a 茅t茅 financ茅e par l鈥橴niversit茅 McGill et par le programme de subventions 脿 la d茅couverte du CRSNGC.
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